Es ampliamente estudiado la proteína monoxigenasa P450. Es comúnmente utilizado en la activación de enlaces C-H en los biosistemas. También, los seres vivos pueden síntetizarlo mediante el P450. En algunos tipos de seres vivos, los complejos formados proteícos están basados en la unión (por diferentes fuerzas electroestáticas, puentes de hidrógeno, hidrofilicas, hidrofóbicas) de un monómero de P450 y una flavoproteínas. Ésta última posee un grupo próstetico llamado FMN que pertenece al grupo de transferencia eletrónica. Se inicia una transferéncia electrónica cuando desde el medio se inicia una migración de un electrón desde la molécula donadora (NADH) al acceptor electrónico FMN para dar la reducción del grupos o compuesto intermedio P450 en ciclo oxidativo.
Fig. 1 Complejo proteíco de P450. PDB: 1AMO.
Diferentes estudios teóricos se han llevado a cabo por grupos dispares. Por ejemplo, estudios del ciclo catalítico llevados a cabo por Thiel, Shaik, y colaboradores ha permitido entender mejor la química oxidativa del P450. En particular, se trata de un grupo hemo que pasa por diferentes estados de oxidación durante el ciclo; para nosotros es de principal importancia el intermedio cuando hay una addición oxidativa de la molécula de oxígeno al grupo hemo cisteïnico. Más estdios estudios se han llevado a cabo, por ejemplo, el De Visser ha predicho el comportamiento del IP del substrato en comparación con la naturaleza del reactivo. En cambio, no se ha podido predecir los parámetros electrónicos que permiten la transferencia electrónica; tenemos la integral de transferencia, el gap adiabático, y la constante para reacciones no-adiabática ha sido calculada. La formulación de Marcus ha permitido que el entrecruzamiento de superficies adibáticas para sistemas con interacción mínima sea efectiva su cálculo. Adicionalmente, hemos estimado la constante medinate la ecuación empírica de Moser-Dutton (basada en la formulación de Marcus, teninedo en cuenta parámetros de nucleares)
Nosostros en este estudio presentamos los resultados para un sistema constituído por diferentes modelos. Los modelos han permitido que se pueda descriminar o no los aminoácidos que tienen una influencia mayor o menor en la integral de transferencia. También, hemos estimado la energía libre de la transferencia electrónica (diferencia entre orbitales moleculares tenidos en cuenta en la transferencia electrónica) y la distribución de carga.
Las conclusiones que hemos podido obtener son:
1. Los elementos fuera de la diagonal de la matriz de transferencia son del orden de 10-6 eV. También, debido a una larga distancia entre el donor y aceptor, el acoplamineto es débil.
2. La energía libre es sobreestimada en comparación con la esperada por estudios bioquímicos (-0.1 eV). Ésto puede ser debido a una larga relajación del LUMO, que incrementa el gap.
